Neben ihrer Beteiligung am Benzophenon- und Biphenyl-Stoffwechsel sind Benzoesäuren die Vorstufen einer Vielzahl von Naturstoffen, z.B. Taxol, Kokain und Reserpin. Darüber hinaus sind Salicylsäure und ihr Methylester Signalmoleküle in der systemischen Krankheitsabwehr, d.h. der erhöhten Resistenz gegen Sekundärinfektion. Mit Benzoesäuren biogenetisch verwandt sind aromatische Aldehyde und Alkohole, z.B. Vanillin und Saligenin. Durch oxidative Decarboxylierung entstehen einfache Phenole wie z.B. Hydrochinon.
In Zellkulturen von Centaurium sp. (Gentianaceae) leitet sich die 3-Hydroxybenzoesäure direkt von einem Intermediat des Shikimatwegs ab, wie Fütterungsversuche mit radioaktiv markierten Vorstufen zeigten. Demgegenüber entsteht in Zellkulturen von Hypericum sp. (Hypericaceae) die Benzoesäure aus Zimtsäure durch Verkürzung der Seitenkette. Der zugrunde liegende Mechanismus ist CoA-abhängig und nicht-ß-oxidativ. Cinnamat:CoA-Ligase (CNL) dirigiert den metabolischen Fluss aus dem allgemeinen Phenylpropanweg in den Benzenoid-Stoffwechsel. Eine CNL-cDNA wurde aus einer subtraktiven cDNA-Bank von Hypericum calycinum-Zellkulturen isoliert. Das Enzym enthält ein carboxyterminales Typ1 Peroxisomen-Targetingsignal, das eine N-terminale Reporterfusion in die Peroxisomen dirigierte.
Darüber hinaus wurde ein Transkript für eine promiskuitive CoA-Ligase kloniert, die Benzoesäure als einziges aromatisches Substrat akzeptiert. Reporter-basiert wurde eine duale Lokalisation in Cytosol und Peroxisomen (Typ 2 Targetingsignal) nachgewiesen. Kürzlich wurde auch das Transkript für eine cytosolische Benzaldehyd-Dehydrogenase detektiert und charakterisiert, so dass zur Komplettierung des CoA-abhängigen und nicht-ß-oxidativen Wegs nur noch der molekulare Nachweis der Cinnamoyl-CoA-Hydratase/Lyase fehlt.
